Белки

Да, мне действительно удалось сбросить 61 килограмм. Как?
Я записалась на прием к врачу-диетологу и мне настоятельно рекомендовали ...

БелкиБелки — высокомолекулярные природные вещества, состоящие из цепочки аминокислот, которые связаны пептидной связью. Важнейшей функцией данных соединений является регуляция химических реакций в организме (ферментативная роль). Помимо этого, они выполняют защитную, гормональную, структурную, питательную, энергетическую деятельность.

По строению белки подразделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Количество аминокислотных остатков в молекулах различно: миоглобина – 140, инсулина – 51, что объясняет высокую молекулярную массу соединения (Mr), которая варьируется в диапазоне от 10 000 до 3 000 000 дальтон.

17 % от общего веса человека составляют белки: 10% приходится на кожу, 20% — на хрящи, кости, 50 % — на мышцы. Несмотря на то, что роль протеинов и протеидов на сегодня досконально не изучена, функционирование нервной системы, способность к росту, размножению организма, протекание обменных процессов на клеточном уровне напрямую связано с деятельностью аминокислот.

История открытия

Процесс изучения белков берет свое начало в XVIII веке, когда группа ученых во главе с французским химиком Антуаном Франсуа де Фуркруа исследовали альбумин, фибрин, глютен. В результате данных работ протеины были обобщены и выделены в отдельный класс.

В 1836 году впервые Мулдером предложена новая модель химического строения белка, основанная на теории радикалов. Она оставалась общепризнанной до 1850 годов. Современное название белка – протеины, соединение получило в 1838 году. А к концу XIX века немецкий ученый А. Коссель сделал сенсационное открытие: он пришел к заключению, что основными структурными элементами «строительных компонентов» выступают аминокислоты. Данную теорию в начале XX века экспериментально доказал немецкий химик Эмиль Фишер.

В 1926 году американский ученый Джеймс Самнер в ходе исследований обнаружил, что вырабатываемый в организме фермент уреаза относится к белкам. Это открытие сделало переворот в мире науки и привело к осознанию, насколько важную роль играют протеины для жизни человека. В 1949 году английский биохимик Фред Сенгер экспериментально вывел аминокислотную последовательность гормона инсулина, чем подтвердил правильность мышления, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот.

В 1960 годах впервые на основании дифракции рентгеновских лучей получены пространственные структуры протеинов на атомарном уровне. При этом, изучение данного высокомолекулярного органического соединения продолжается по сей день.

Структура белков

Основные структурные единицы белков – аминокислоты, состоящие из аминогрупп (NH2) и карбоксильных остатков (СООН). В ряде случаев, «азотводородные» радикалы, связаны с ионами углерода, от числа и расположения которых зависят специфические характеристики пептидных веществ. При этом, позиция углерода по отношению к аминогруппе подчеркивается в названии специальной «приставкой»: альфа-, бета-, гамма.

Для белков структурными единицами выступают альфа – аминокислоты, поскольку только они, при удлинении полипептидной цепи, придают протеиновым фрагментам дополнительную устойчивость и прочность. Соединения данного вида встречаются в природе в виде двух форм: L и D (кроме глицина). При этом, элементы первого типа входят в состав протеинов живых организмов, вырабатываемых животными и растениями, а вторые — в структуры пептидов, образующихся путём нерибосомного синтеза в грибах и бактериях.

Структура белков«Стройматериал» для белков связывается между собой полипептидной связью, которая образуется путём соединения одной аминокислоты с карбоксилом другой аминокислоты. Короткие структуры принято называть пептидами или олигопептидами (молекулярный вес 3 400 – 10 000 дальтон), а длинные, состоящие более чем из 50 аминокислот, полипептидами. Чаще всего в состав белковых цепей входит 100 – 400 аминокислотных остатков, а иногда и 1000 — 1500. Протеины, за счёт внутримолекулярных взаимодействий, образуют специфические пространственные структуры. Их называют «конформациями белков».

Различают четыре уровня организации протеинов:

  1. Первичная – линейная последовательность аминокислотных остатков, соединённых между собой прочной полипептидной связью.
  2. Вторичная – упорядоченная организация белковых фрагментов в пространстве в спиральную или складчатую конформацию.
  3. Третичная — способ пространственной укладки спиральной полипептидной цепи, путём свёртывания вторичной структуры в клубок.
  4. Четвертичная – сборный белок (олигомер), который образуется при взаимодействии нескольких полипептидных цепей третичной структуры.

По форме строения белки разделяют на 3 группы:

  • фибриллярные;
  • глобулярные;
  • мембранные.

Первый тип протеинов – нитевидные молекулы с поперечными связями, формирующие продолжительные волокна или слоистые структуры. Учитывая, что фибриллярные белки характеризуются высокой механической прочностью, они выполняют в организме защитные и структурные функции. Типичные представители данных протеинов – кератины волос и коллагены тканей.

Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свёрнутых в компактную структуру эллипсоидной формы. К данному типу протеинов относят ферменты, транспортные компоненты крови, белки тканей.

Мембранные соединения – полипептидные структуры, которые встроены в оболочку клеточных органелл. Данные вещества выполняют функцию рецепторов, пропуская через поверхность необходимые молекулы и специфичные сигналы.

На сегодняшний день, насчитывается огромное разнообразие белковых структур, определяемое числом входящих в них аминокислотных остатков, пространственной структурой и последовательностью их расположения.

Однако, для нормальной жизнедеятельности организма требуется всего 20 альфа — аминокислот L – ряда, 8 из которых не синтезируются человеческим организмом.

Белки: инфографика

Физические и химические свойства

Физические и химические свойства белковПространственная структура и аминокислотный состав каждого белка определяют его характерные физико-химические свойства.

Белки – твёрдые вещества, при взаимодействии с водой образуют коллоидные растворы. В водных эмульсиях протеины присутствуют в виде заряженных частиц, поскольку в состав входят полярные и ионные группировки (–NH2, –SH, –COOH, –OH). При этом, заряд белковой молекулы зависит от соотношения карбоксильных (–СООН), аминных (NH) остатков и рН среды. Интересно, что в структуре протеинов животного происхождения больше дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой), что определяет их отрицательный «потенциал» в водных растворах.

Некоторые вещества содержат значительное количество диаминокислот (гистидина, лизина, аргинина), ввиду чего они ведут себя в жидкостях как белки-катионы. В водных растворах вещество устойчиво за счет взаимного отталкивания частиц с одноимёнными зарядами. Однако изменение рН среды влечёт за собой количественную модификацию ионизированных групп в протеине.

В кислой среде распад карбоксильных групп подавляется, что ведёт к снижению отрицательного потенциала белковой частицы. В щелочи, наоборот, замедляется ионизация аминных остатков, вследствие чего положительный заряд протеина уменьшается. При определённом показателе рН, так называемом изоэлектрической точке, щелочная диссоциация эквивалентна кислотной, вследствие чего белковые частицы агрегируют и выпадают в осадок. У большинства пептидов данная величина находится в слабокислой среде. Однако встречаются структуры с резким преобладанием щелочных свойств.

В изоэлектирческой точке белки неустойчивы в растворах, и как следствие, легко свёртываются при нагревании. При добавлении кислоты или щёлочи к протеину, выпавшему в осадок, происходит перезарядка молекул, после чего соединение вновь растворяется. Однако, белки сохраняют характерные свойства только при определённых параметрах рН среды. Если каким–то образом разрушить связи, которые удерживают пространственную структуру протеина, то упорядоченная конформация вещества деформируется , вследствие чего молекула принимает форму случайного хаотичного клубка. Данное явление называют денатурацией.

К изменению свойств белка ведет воздействие химических и физических факторов: высокой температуры, облучения ультрафиолетом, энергичным встряхиванием, соединением с протеиновыми «осадителями». В результате денатурации компонент теряет биологическую активность.

Протеины дают цветное окрашивание в ходе реакций гидролиза. При соединении пептидного раствора с сульфатом меди и щёлочью появляется сиреневый окрас (биуретовая реакция), при нагревании белков в азотной кислоте — жёлтый оттенок (ксантопротеиновая реакция), при взаимодействии с азотнокислым раствором ртути – малиновый цвет (реакция Милона). Данные исследования используют для обнаружения протеиновых структур различного типа.

Виды белков по возможности синтеза в организме

Значение аминокислот для организма человека нельзя недооценивать. Они выполняют роль нейромедиаторов, нужны для правильной работы головного мозга, снабжают энергией мышцы, контролируют адекватность выполнения своих функций витаминами и минералами.

Главным образом значение соединения заключается в обеспечении нормального развития и функционирования организма. Аминокислоты вырабатывают ферменты, гормоны, гемоглобин, антитела. Синтез белков в живых организмах идет постоянно.

Однако данный процесс приостанавливается, если в клетках отсутствует хоты бы одна незаменимая аминокислота. Нарушение образования протеинов приводит к расстройствам пищеварения, замедлению роста, психо-эмоциональной неустойчивости.

Большая часть аминокислот синтезируется в организме человека в печени. Однако существуют такие соединения, которые должны в обязательном порядке ежедневно поступать с продуктами питания.

Этим обусловлено распределение аминокислот на следующие категории:

  • незаменимые;
  • полузаменимые;
  • заменимые.

Каждая группа веществ обладает специфическими функциями. Рассмотрим их подробно.

Незаменимые аминокислоты

Незаменимые аминокислотыОрганические соединения данной группы, внутренние органы человека не в состоянии производить самостоятельно, однако они необходимы для поддержания жизнедеятельности организма.

Поэтому такие аминокислоты приобрели название «незаменимые» и должны регулярно поступать извне с пищей. Синтез белка без данного строительного материала невозможен. Как следствие, нехватка хотя бы одного соединения приводит к нарушению обмена веществ, уменьшению мышечной массы, веса тела и остановке продуцирования протеина.

Самые значимые аминокислоты для человеческого организма, в частности для спортсменов и их значение.

  1. Валин. Это структурный компонент белка с разветвленными цепями (ВСАА).Является источником энергии, участвует в обменных реакциях азота, восстанавливает поврежденные ткани, регулирует уровень гликемии. Валин необходим для протекания метаболизма в мускулах, нормальной умственной деятельности. Используется в медицинской практике в сочетании с лейцином, изолейцином для лечения головного мозга, печени, пострадавших в результате лекарственной, алкогольной или наркотической интоксикации организма.
  2. Лейцин и изолейцин. Снижают уровень глюкозы в крови, защищают мышечные ткани, сжигают жир, служат катализаторами для синтеза гормона роста, восстанавливают кожу, кости.Лейцин, как и валин, участвует в процессах энергообеспечения, что особенно важно для поддержания выносливости организма во время изнурительных тренировок. Помимо этого, изолейцин нужен для синтеза гемоглобина.
  3. Треонин. Препятствует жировому перерождению печени, участвует в белковом, жировом обмене, синтезе коллагена, эластана, создании костной ткани (эмали). Аминокислота повышает иммунитет, восприимчивость организма к ОРВИ заболеваниям.Треонин находится в скелетной мускулатуре, центральной нервной системе, сердце, поддерживая их работу.
  4. Метионин. Улучшает пищеварение, участвует в переработке жиров, защищает организм от вредного влияния радиации, снимает признаки токсикоза при беременности, используется для лечения ревматоидного артрита. Аминокислота участвует в выработке таурина, цистеина, глутатиона, которые обезвреживают и выводят из организма токсические вещества. Метионин помогает уменьшить уровень гистамина в клетках у людей, страдающих аллергией.
  5. Триптофан. Стимулирует выброс гормона роста, улучшает сон, уменьшает вредное воздействие никотина, стабилизирует настроение, применяется для синтеза серотонина. Триптофан в человеческом организме способен превращаться в ниацин.
  6. Лизин. Участвует в продуцировании альбуминов, ферментов, гормонов, антител, восстановлении тканей и формировании коллагена. Данная аминокислота входит в состав всех протеинов и необходима для понижения уровня триглицеридов в сыворотке крови, нормального формирования костей, полноценного усвоения кальция и утолщения структуры волос.Лизин оказывает противовирусное действие, подавляя развитие острых респираторных инфекций и герпеса. Он увеличивает мышечную силу, поддерживает обмен азота, улучшает краткосрочную память, эрекцию, женское либидо. Благодаря положительным свойствам, 2,6-диаминогексановая кислота охраняет здоровым сердце, предотвращает развитие атеросклероза, остеопороза, генитального герпеса.Лизин в комбинации с витамином С, пролином препятствуют образованию липопротеинов, которые вызывают закупорку артерий и ведут к сердечно-сосудистым патологиям.
  7. Фенилаланин. Подавляет аппетит, уменьшает болевые ощущения, улучшает настроение, память. В человеческом организме фенилаланин способен трансформироваться в аминокислоту – тирозин, которая жизненно необходима для синтеза нейромедиаторов (допамина и норэпинефрина). Благодаря способности соединения проникать через гематоэнцефалический барьер, оно часто используется для устранения неврологических заболеваний. Помимо этого, аминокислота применяется для борьбы с белыми очагами депигментации на коже (витилиго), шизофренией, болезнью Паркинсона.

Недостаток незаменимых аминокислот в организме человека приводит к:

  • задержке роста;
  • нарушению биосинтеза цистеина, белков, работы почек, щитовидной железы, нервной системы;
  • слабоумию;
  • уменьшению массы тела;
  • фенилкетонурии;
  • снижению иммунитета и уровня гемоглобина в крови;
  • расстройству координации движений.

При занятиях спортом, дефицит вышеописанных структурных единиц снижает спортивные результаты, увеличивая риск травмирования.

Пищевые источники незаменимых аминокислот

Таблица № 1 «Продукты, богатые на незаменимые протеины»
Наименование
продукта
Содержание аминокислот на 100 грамм продукта, грамм
ТриптофанТреонинИзолейцинЛейцин
Грецкий орех0,170,5960,6251,17
Лесной орех0,1930,4970,5451,063
Миндаль0,2140,5980,7021,488
Кешью0,2870,6880,7891,472
Фисташки0,2710,6670,8931,542
Арахис0,250,8830,9071,672
Бразильский орех0,1410,3620,5161,155
Кедровый орех0,1070,370,5420,991
Кокос0,0390,1210,1310,247
Семена подсолнуха0,3480,9281,1391,659
Семена тыквы0,5760,9981,12812,419
Семена льна0,2970,7660,8961,235
Семена кунжута0,330,730,751,5
Семена мака0,1840,6860,8191,321
Чечевица сушеная0,2320,9241,1161,871
Маш сушеный0,260,7821,0081,847
Нут сушеный0,1850,7160,8281,374
Горох зеленый сырой0,0370,2030,1950,323
Соя сушеная0,5911,7661,9713,309
Тофу сырой0,1260,330,40,614
Тофу твердый0,1980,5170,6280,963
Тофу жареный0,2680,7010,8521,306
Окара0,050,0310,1590,244
Темпе0,1940,7960,881,43
Натто0,2230,8130,9311,509
Мисо0,1550,4790,5080,82
Черная фасоль0,2560,9090,9541,725
Красная фасоль0,2790,9921,0411,882
Розовая фасоль0,2480,8820,9251,673
Пятнистая фасоль0,2370,810,8711,558
Белая фасоль0,2770,9831,0311,865
Стручковая фасоль0,2230,7920,8311,502
Пшеница пророщенная0,1150,2540,2870,507
Цельнозерновая мука0,1740,3670,4430,898
Макаронные изделия0,1880,3920,570,999
Хлеб цельнозерновой0,1220,2480,3140,574
Ржаной хлеб0,0960,2550,3190,579
Овес (хлопья)0,1820,3820,5030,98
Рис белый0,0770,2360,2850,546
Рис коричневый0,0960,2750,3180,62
Рис дикий0,1790,4690,6181,018
Гречиха зеленая0,1920,5060,4980,832
Гречиха жаренная0,170,4480,4410,736
Пшено (зерно)0,1190,3530,4651,4
Ячмень очищенный0,1650,3370,3620,673
Кукуруза вареная0,0230,1290,1290,348
Молоко коровье0,040,1340,1630,299
Молоко овечье0,0840,2680,3380,587
Творог0,1470,50,5911,116
Швейцарский сыр0,4011,0381,5372,959
Сыр чеддер0,320,8861,5462,385
Моцарелла0,5150,9831,1351,826
Яйца куриные0,1670,5560,6411,086
Говядина (филейная часть)0,1761,071,2192,131
Свинина (окорок)0,2450,9410,9181,697
Курица0,2570,9221,1251,653
Индюшка0,3111,2271,4092,184
Тунец белый0,2971,1631,2232,156
Лосось, семга0,2480,9691,0181,796
Форель, микижа0,2791,0921,1482,025
Сельдь атлантическая0,1590,6220,6541,153
Продолжение таблицы № 1 «Продукты, богатые на незаменимые протеины»
Наименование
продукта
Содержание аминокислот на 100 грамм продукта, грамм
ЛизинМетионинФенилаланинВалин
Грецкий орех0,4240,2360,7110,753
Лесной орех0,420,2210,6630,701
Миндаль0,580,1511,120,817
Кешью0,9280,3620,9511,094
Фисташки1,1420,3351,0541,23
Арахис0,9260,3171,3371,082
Бразильский орех0,4921,0080,630,756
Кедровый орех0,540,2590,5240,687
Кокос0,1470,0620,1690,202
Семена подсолнуха0,9370,4941,1691,315
Семена тыквы1,2360,6031,7331,579
Семена льна0,8620,370,9571,072
Семена кунжута0,650,880,940,98
Семена мака0,9520,5020,7581,095
Чечевица сушеная1,8020,221,2731,281
Маш сушеный1,6640,2861,4431,237
Нут сушеный1,2910,2531,0340,809
Горох зеленый сырой0,3170,0820,20,235
Соя сушеная2,7060,5472,1222,029
Тофу сырой0,5320,1030,3930,408
Тофу твердый0,8350,1620,6170,64
Тофу жареный1,1310,220,8370,867
Окара0,2120,0410,1570,162
Темпе0,9080,1750,8930,92
Натто1,1450,2080,9411,018
Мисо0,4780,1290,4860,547
Черная фасоль1,4830,3251,1681,13
Красная фасоль1,6180,3551,2751,233
Розовая фасоль1,4380,3151,1331,096
Пятнистая фасоль1,3560,2591,0950,998
Белая фасоль1,6030,3511,2631,222
Стручковая фасоль1,2910,2831,0170,984
Пшеница пророщенная0,2450,1160,350,361
Цельнозерновая мука0,3590,2280,6820,564
Макаронные изделия0,3240,2360,7280,635
Хлеб цельнозерновой0,2440,1360,4030,375
Ржаной хлеб0,2330,1390,4110,379
Овес (хлопья)0,6370,2070,6650,688
Рис белый0,2390,1550,3530,403
Рис коричневый0,2860,1690,3870,44
Рис дикий0,6290,4380,7210,858
Гречиха зеленая0,6720,1720,520,678
Гречиха жаренная0,5950,1530,4630,6
Пшено (зерно)0,2120,2210,580,578
Ячмень очищенный0,3690,190,5560,486
Кукуруза вареная0,1370,0670,150,182
Молоко коровье0,2640,0830,1630,206
Молоко овечье0,5130,1550,2840,448
Творог0,9340,2690,5770,748
Швейцарский сыр2,5850,7841,6622,139
Сыр чеддер2,0720,6521,3111,663
Моцарелла0,9650,5151,0111,322
Яйца куриные0,9120,380,680,858
Говядина (филейная часть)2,2640,6981,0581,329
Свинина (окорок)1,8250,5510,9220,941
Курица1,7650,5910,8991,1
Индюшка2,5570,791,11,464
Тунец белый2,4370,7851,0361,367
Лосось, семга2,030,6540,8631,139
Форель, микижа2,2870,7380,9731,283
Сельдь атлантическая1,3030,420,5540,731

Таблица составлена на основании данных, взятых с сельскохозяйственной библиотеки США – USA National Nutrient Database.

Полузаменимые

Полузаменимые аминокислотыСоединения, принадлежащие к данной категории способны вырабатываться организмом только при условии частичного их поступления с продуктами питания. При этом, каждая разновидность полузаменимых кислот выполняет особые функции, которые нельзя заменить.

Рассмотрим их виды.

  1. Аргинин. Это одна из самых важных аминокислот в организме человека. Она ускоряет заживление поврежденных тканей, снижает уровень холестерина и нужна для поддержания здоровья кожи, мышц, суставов, печени. Аргинин увеличивает продуцирование Т-лимфоцитов, укрепляющих иммунную систему, и служит барьером, препятствуя внедрению болезнетворных микроорганизмов. Помимо этого, соединение способствует дезинтоксикации печени, снижает кровяное давление, замедляет рост опухолей, противостоит образованию тромбов, повышает потенцию и усиливает кровенаполнение сосудов.Аминокислота участвует в азотистом обмене, синтезе креатина и показана людям, желающим сбросить вес и набрать мышечную массу. Интересно, что аргинин содержится в семенной жидкости, соединительной ткани кожного покрова и гемоглобине.Дефицит соединения в организме человека опасен развитием сахарного диабета, бесплодием у мужчин, задержкой полового созревания, гипертонией, иммунодефицитом.Естественные источники аргинина: шоколад, кокос, желатин, мясо, молочные продукты, грецкий орех, пшеница, овес, арахис, соя.
  2. Гистидин. Входит в состав всех тканей человеческого организма, ферментов. Данная аминокислота участвует в обмене информацией между центральной нервной системой и периферическими отделами. Гистидин необходимый для нормального пищеварения, поскольку образование желудочного сока возможно только при участии данной структурной единицы. Помимо этого, вещество предупреждает возникновение аутоиммунных, аллергических реакций со стороны организма.Недостаток компонента вызывает ослабление слуха, повышает риск развития ревматоидного артрита.Гистидин содержится в зерновых (рисе, пшенице), молочных продуктах, мясе.
  3. Тирозин. Содействует образованию нейромедиаторов, снижает болезненные ощущения предменструального периода, способствует нормальному функционированию всего организма, выступает природным антидепрессантом. Аминокислота снижает зависимость от наркотических, кофеиновых препаратов, помогает контролировать аппетит и служит исходным компонентом для продуцирования дофамина, тироксина, эпинефрина. При синтезе белка тирозин частично заменяет фенилаланин. Помимо этого, он нужен для синтеза гормонов щитовидной железы.Дефицит аминокислоты замедляет обменные процессы, снижает артериальное давление, повышает утомляемость.Тирозин содержится в семенах тыквы, миндале, овсянке, арахисе, рыбе, авокадо, соевых бобах.
  4. Цистин. Находится в главном структурном белке волос, ногтевых пластин, коже -бета-кератине. Аминокислота наилучше всасывается в виде N-ацетил цистеина и используется при лечении кашля курильщика, септического шока, рака, бронхита. Цистин поддерживает третичную структуру пептидов, протеинов, а также выступает мощным антиоксидантом. Он связывает разрушительные свободные радикалы, токсичные металлы, защищает клетки организма от рентгеновских лучей и воздействия радиации. Аминокислота входит в состав соматостатина, инсулина, иммуноглобулина.Цистин можно получить со следующими продуктами питания: брокколи, луком, мясными изделиями, яйцами, чесноком, красным перцем.

Отличительная особенность полузаменимых аминоксилот – возможность их использования организмом для продуцирования протеинов вместо метионина, фенилаланина.

Заменимые

Заменимые аминокислотыОрганические соединения данного класса организм человека может производить самостоятельно, покрывая минимальные потребности внутренних органов и систем. Заменимые аминокислоты синтезируются из обменных продуктов и усваиваемого азота. Для восполнения суточной нормы, они должны ежедневно поступать в составе белков с пищей.

Рассмотрим какие вещества относятся к данной категории.

  1. Аланин. Данная разновидность аминокислоты расходуется в качестве источника энергии, выводит токсины из печени, ускоряет превращение глюкозы. Она препятствует распаду мышечной ткани за счет протекания цикла аланина, представленного в следующем виде: глюкоза – пируват – аланин – пируват – глюкоза. Благодаря данным реакциям, строительный компонент белка увеличивает запасы энергии, продлевая жизнь клеток. Избыток азота в ходе цикла аланина удаляется из организма с мочой. Помимо этого, вещество стимулирует выработку антител, обеспечивает метаболизм кислот органики, сахаров и поднимает иммунную функцию.Источники аланина: молочные продукты, авокадо, мясо, птица, яйца, рыба.
  2. Глицин. Участвует в построении мышц, производстве гормонов для иммунитета, повышает уровень креатина в организме, способствует превращению глюкозы в энергию. Глицин на 30 % входит в состав коллагена. Клеточный синтез невозможен без участия данного соединения.Фактически при повреждении тканей, без глицина человеческий организм не сможет заживлять раны.Источниками аминокислоты выступают: молоко, бобы, сыр, рыба, мясо.
  3. Глютамин. После превращения органического соединения в глютаминовую кислоту, она проникает через гематоэнцефалический барьер и выступает топливом для работы головного мозга. Аминокислота удаляет токсины из печени, увеличивает уровень ГАМК, поддерживает мышцы в тонусе, улучшает концентрацию внимания и участвует в продуцировании лимфоцитов.Препараты L-глютамина, как правило, применяются в бодибилдинге для предупреждения разрушения мышечной ткани путем транспорта азота в органы, выведения токсичного аммиака и повышения запасов гликогена. Помимо этого, вещество используется для снятия симптомов хронической усталости, улучшения эмоционального фона, лечения ревматоидного артрита, язвы, алкоголизма, импотенции, склеродермии.Лидерами по содержанию глютамина являются петрушка и шпинат.
  4. Карнитин. Связывает и выводит жирные кислоты из организма. Аминокислота усиливает действия витаминов Е, С, уменьшает избыточный вес, снижая нагрузку на сердце. В теле человека карнитин вырабатывается из глутамина и метионина в печени, почках. Он бывает следующих видов: D и L. Наибольшую ценность для организма представляет L-карнитин, который повышает для жирных кислот проницаемость клеточных мембран. Таким образом, аминокислота увеличивает утилизацию липидов, замедляет синтез молекул триглицеридов в подкожно-жировое депо.После приема карнитина усиливается окисление жиров в организме, запускается процесс потери жировой ткани, что сопровождается высвобождением энергии, запасаемой в виде АТФ. L-карнитин усиливает создание лецитина в печени, снижает уровень холестерина, препятствует появлению атеросклеротических бляшек. Несмотря на то, что данная аминокислота не относится к категории незаменимых соединений, регулярный прием вещества профилактирует развитие патологий сердца и позволяет достичь активного долголетия.Помните, уровень карнитина с возрастом падает, поэтому пожилым людям стоит в первую очередь дополнительно вводить биологически активную добавку в ежедневный рацион. Кроме того, большая часть вещества синтезируется из витаминов С, B6, метионина, железа, лизина. Нехватка какого-либо из данных соединений вызывает дефицит L-карнитина в организме.Природные источники аминокислоты: птица, яичные желтки, тыква, кунжутные семечки, баранина, творог, сметана.
  5. Аспаргин. Нужен для синтеза аммиака, правильной работы нервной системы. Аминокислота содержится в молочных продуктах, спарже, сыворотке, яйцах, рыбе, орехах, картофеле, мясе птицы.
  6. Аспаргиновая кислота. Участвует в синтезе аргинина, лизина, изолейцина образовании универсального топлива для организма — аденозинтрифосфата (АТФ), обеспечивающего энергией внутриклеточные процессы. Аспаргиновая кислота стимулирует продукцию нейромедиаторов, повышает концентрацию никотинамидадениндинуклеотида (NADH), необходимого для поддержания работы нервной системы, головного мозга.Данная аминокислота в организме человека синтезируется самостоятельно, при этом увеличить ее концентрацию в клетках можно путем включения в рацион питания следующих продуктов: сахарного тростника, молока, говядины, мяса птицы.
  7. Глютаминовая кислота. Представляет собой самый важный возбуждающий нейромедиатор спинного, головного мозга. Органическое соединение участвует в перемещении калия через гематоэнцефалический барьер в спинномозговую жидкость и играет основополагающую роль в метаболизме триглицеридов. Головной мозг способен использовать глутамат в качестве топлива.Потребность организма в дополнительном поступлении аминокислоты возрастает при эпилепсии, депрессивных состояниях, появлении ранней седины (до 30 лет), нарушениях работы нервной системы.Природные источники глютаминовой кислоты: грецкие орехи, помидоры, грибы, морепродукты, рыба, йогурт, сыр, сухофрукты.
  8. Пролин. Стимулирует синтез коллагена, нужен для формирования хрящевой ткани, ускоряет процессы заживления.Источники пролина: яйца, молоко, мясо.Вегетарианцам рекомендуется принимать аминокислоту с пищевыми добавками.
  9. Серин. Регулирует количество кортизола в мышечной ткани, создаёт антитела, иммуноглобулины, способствует абсорбции креатина, участвует в метаболизме жиров, синтезе серотонина. Серин поддерживает нормальную работу центральной нервной системы и головного мозга.Главные пищевые источники аминокислоты: цветная капуста, брокколи, орехи, яйца, молоко, соевые бобы, кумыс, говядина, пшеница, арахис, мясо птицы.

Таким образом, аминокислоты задействованы в протекании всех жизненно важных функций в организме человека. Перед приобретением пищевых добавок рекомендуется проконсультироваться со специалистом. Несмотря на то, что прием препаратов аминокислот хоть и считается безопасным, однако может обострить скрытые проблемы со здоровьем.

Виды белка по происхождению

Виды белка по происхождениюСегодня различают следующие виды протеина: яичный, сывороточный, растительный, мясной, рыбный.

Рассмотрим описание каждого из них.

  1. Яичный. Считается эталоном среди белков, все остальные протеины оцениваются относительно него, поскольку он имеет наивысшую усвояемость. В состав желтка входят овомукоид, овомуцин, лизоцин, альбумин, овоглобулин, коальбумин, авидин, а белковой составляющей – альбумин. Куриные яйца в сыром виде не рекомендуется принимать людям с нарушениями пищеварительного тракта. Это связано с тем, что в них содержится ингибитор фермента трипсина, замедляющий переваривание пищи и белок авидин, присоединяющий жизненно важный витамин Н. Образуемое «на выходе» соединение не усваивается организмом и выводится наружу. Поэтому диетологи настаивают на употреблении яичного белка исключительно после термической обработки, которая высвобождает нутриент из биотин-авидинового комплекса и разрушает ингибитор трипсина.Достоинства данной разновидности протеина: имеет среднюю скорость абсорбции (9 грамм в час), высокие показатели аминокислотного состава, способствует снижению массы тела. К недостаткам белка куриных яиц относится их высокая стоимость.
  2. Молочной сыворотки. Белки данной категории обладают наивысшей скоростью расщепления (10 – 12 грамм в час) среди цельных протеинов. После приема продуктов на основе молочной сыворотки, в течение первого часа уровень петидов и аминокислот в крови резко увеличивается. При этом, кислотообразующая функция желудка не меняется, что исключает вероятность образования газов и нарушения процесса пищеварения.Состав мышечной ткани человека по содержанию незаменимых аминокислот (валина, лейцина и изолейцина) наиболее близок к составу сывороточных белков.Данная разновидность протеина снижает уровень холестерина, повышает количество глутатиона, имеет низкую стоимость относительно других видов аминокислот. Главный недостаток сывороточного белка – быстрая всасываемость соединения, что делает целесообразным его прием до или сразу после тренировки.Основным источником протеина выступает сладкая молочная сыворотка, получаемая в процессе производства сычужных сыров.Различают концентрат, изолят, гидролизат сывороточного протеина, казеин. Первая из полученных форм не отличается высокой чистотой и содержит жиры, лактозу, которая стимулирует газообразование. Уровень протеина в ней составляет 35-70%.По данной причине концентрат сывороточного белка – самая дешевая форма строительного материала в кругах спортивного питания.Изолят – «почище» продукт, он содержит 95% протеиновых фракций. Однако недобросовестные производители иногда хитрят, предоставляя в качестве сывороточного белка смесь изолята, концентрата, гидролизат. Поэтому следует тщательно проверять состав добавки, в которой единственным компонентом должен выступать изолят.Гидролизат – самый дорогой вид сывороточного протеина, который готов к немедленному усвоению и быстро проникает в мышечную ткань.Казеин при попадании в желудок превращается в сгусток, который долго расщепляется (4 – 6 грамм в час). Благодаря данному свойству белок входит в состав смесей для детского питания, поскольку поступает в организм стабильно и равномерно, в то время как интенсивный поток аминокислот ведет к отклонениям в развитии малыша.
  3. Растительный. Несмотря на то, что протеины в таких продуктах неполноценны, в сочетании друг с другом они формируют полноценный белок (наилучшая комбинация – бобовые + зерновые). Яркими поставщиками строительного материала растительного происхождения являются соевые продукты, которые борются с остеопорозом, насыщают организм витаминами Е, В, фосфором, железом, калием, цинком.При потреблении соевый белок снижает уровень холестерина, решает проблемы, связанные с увеличением простаты, уменьшает риск развития злокачественных новообразований в груди. Он показан людям, страдающим непереносимостью молочных продуктов.Для производства добавок применяются соевый изолят (содержит 90% протеина), соевый концентрат (70%), соевая мука (50%). Скорость всасывания белка – 4 грамма в час.К недостаткам аминокислоты относятся: эстрогенная активность (за счет этого соединение не следует принимать мужчинам в больших дозах, поскольку это вызывает нарушения репродуктивной функции), наличие трипсина, замедляющего пищеварение.Растения, содержащие фитоэстрогены (нестероидные соединения сходные по структуре с женскими половыми гормонами): лен, солодка, хмель, красный клевер, люцерна, красный виноград.Растительных белок также находится в овощах и фруктах (капусте, гранатах, яблоках, моркови), злаковых и бобовых (рисе, люцерне, чечевице, семенах льна, овсе, пшенице, сое, ячмене), напитках (пиве, бурбоне).Часто в спортивном питании используется гороховый протеин. Это высокоочищенный изолят, содержащий наибольшее количество аминокислоты аргинина (8,7% на грамм белка), относительно сывороточного компонента, сои, казеина и яичного материала. Помимо этого, гороховый протеин богат на глутамин, лизин. Количество ВСАА в нем достигает 18%. Интересно, что рисовый протеин усиливает преимущества гипоаллергенного горохового белка, используется в питании сыроедов, атлетов, вегетарианцев.
  4. Мясной. Количество протеина в нем достигает 85%, из которых 35% составляют незаменимые аминокислоты. Мясной белок характеризуется нулевым содержанием жира, имеет высокий уровень всасывания.
  5. Рыбный. Данный комплекс рекомендуется к употреблению обычному человеку. При этом, использовать белок для покрытия суточной потребности спортсменам крайне нежелательно, поскольку изолят рыбного протеина в 3 раза дольше расщепляется до аминокислот, чем казеин.

Таким образом, для снижения веса, набора мышечной массы, при работе на рельеф рекомендуется применять комплексные протеины. Они обеспечивают пиковую концентрацию аминокислот сразу после употребления.

Тучным спортсменам, склонным к образованию жира стоит отдать предпочтение 50-80% медленному белку относительно быстрого. Их основной спектр действия направлен на продолжительное питание мускулатуры.

Всасывание казеина происходит медленнее сывороточного протеина. Благодаря этому концентрация аминокислот в крови повышается постепенно и удерживается в течение 7 часов на высоком уровне. В отличие от казеина, сывороточный белок намного быстрее всасывается в организме, что создает сильнейший выброс соединения на протяжении короткого периода времени (получаса). Поэтому его рекомендуется принимать для предотвращения катаболизма мышечных протеинов непосредственно до и сразу после тренировки.

Промежуточную позицию занимает яичный белок. Для насыщения крови сразу после физической нагрузки и поддержания высокой концентрации протеина после силовых упражнений его прием следует сочетать с сывороточным изолятом, аминокислотой скора. Данная смесь из трех белков нивелирует недостатки каждого компонента, совмещает все положительные качества.

Наиболее совместим с сывороточным протеином соевый.

Значение для человека

Значение белков для человекаРоль, которую протеины выполняют в живых организмах настолько велика, что рассмотреть каждую функцию практически невозможно, однако мы коротко осветлим важнейшие из них.

  1. Защитная (физическая, химическая, иммунная). Белки ограждают организм от пагубного влияния вирусов, токсинов, бактерий, микробов, запуская механизм синтеза антител. При взаимодействии защитных белков с чужеродными веществами происходит нейтрализация биологического действия вредоносных клеток. Помимо этого, протеины участвуют в процессе свертывания фибриногена в плазме крови, что способствует образованию сгустка и закупорке раны. Благодаря этому, в случае повреждения телесных покров белок защищает организм от кровопотерь.
  2. Каталитическая, основывается на том, что все ферменты, так называемые биологические катализаторы, являются протеинами.
  3. Транспортная. Главным «переносчиком» кислорода служит гемоглобин, белок крови. Помимо этого, другие виды аминокислот в процессе реакций образуют соединения с витаминами, гормонами, жирами, обеспечивая их транспорт к нуждающимся клеткам, внутренним органам, тканям.
  4. Питательная. Так называемые резервные протеины (казеин, альбумин) – это источники питания для формирования и роста плода в утробе матери.
  5. Гормональная. Большинство гормонов в организме человека (адреналин, норадреналин, тироксин, глюкагон, инсулин, кортикотропин, роста) являются белками.
  6. Строительная. Кератин – основной структурный компонент волос, коллаген – соединительной ткани, эластин – стенок сосудов. Белки цитоскелета придают форму органоидам, клеткам. Большинство структурных протеинов – филаментозные.
  7. Сокращающая. Актин и миозин (белки мускул) участвуют в расслаблении и сокращении мышечных тканей. Протеины регулируют трансляцию, сплайсинг, интенсивность транскрипции генов, а также процесс передвижения клетки по циклу. Моторные белки отвечают за движение организма, перемещение клеток на молекулярном уровне (ресничек, жгутиков, лейкоцитов), внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).
  8. Сигнальная. Данную функцию выполняют цитокины, факторы роста, белки-гормоны. Они передают сигналы между органами, организмами, клетками, тканям.
  9. Рецепторная. Одна часть белкового рецептора принимает раздражающий сигнал, другая – реагирует и способствует конформационным изменениям. Так, соединения катализируют химическую реакцию, связывают внутриклеточные молекулы-посредники, служат ионными каналами.

Помимо вышеперечисленных функций, белки регулируют уровень pH внутренней среды, выступают резервным источником энергии, обеспечивают развитие, размножение организма, формируют способность к мышлению.

В комплексе с триглицеридами протеины участвуют в закладке клеточных мембран, с углеводами – в продуцировании секретов.

Синтез белков

Синтез белковСинтез белков – сложный процесс, протекающий в рибонуклеопротеиновых частицах клетки (рибосомах). Протеины трансформируются из аминокислот и макромолекул «под контролем» информации, зашифрованной в генах (в ядре клетки). При этом, каждый белок состоит из ферментных остатков, которые определяются нуклеотидной последовательностью генома, кодирующего данный «стройматериал». Поскольку ДНК сосредоточено в ядре клетки, а синтез протеинов «идёт» в цитоплазме, информацию с кода биологической памяти на рибосомы передаёт специальный посредник, называемый и-РНК.

Биосинтез белка происходит в шесть этапов.

  1. Передача информации с ДНК на и-РНК (транскрипция). В клетках прокариот «переписывание» генома начинается с опознания ферментом РНК-полимераза специфической последовательности нуклеотидов ДНК.
  2. Активация аминокислот. Каждый «предшественник» белка, используя энергию АТФ, связывается ковалентными связями с молекулой транспортной РНК (т-РНК). При этом т-РНК состоит из последовательно соединённых нуклеотидов – антикодонов, которые определяют индивидуальный генетический код (триплет-кодон) активируемой аминокислоты.
  3. Связывание белков с рибосомами (инициация). Молекула и-РНК, содержащая информацию о конкретном протеине, соединяется с малой частицей рибосомы и инициирующей аминокислотой, прикрепленной к соответствующей т-РНК. При этом транспортные макромолекулы взаимно соответствуют и-РНК триплету, который сигнализирует о начале протеиновой цепи.
  4. Удлинение полипептидной цепи (элонгация). Наращивание белковых фрагментов происходит путём последовательного прибавления аминокислот к цепи, транспортируемых к рибосоме при помощи транспортных РНК. На данном этапе формируется окончательная структура протеина.
  5. Остановка синтеза полипептидной цепи (терминация). О завершении построения белка сигнализирует специальный триплет и-РНК, после чего полипептид высвобождается из рибосомы.
  6. Сворачивание и процессинг белка. Для принятия характерной структуры полипептид, самопроизвольно свёртывается, образуя свойственную ему пространственную конфигурацию. После синтеза на рибосоме, белок подвергается химической модификации (процессингу) со стороны ферментов, в частности, фосфорилированию, гидроксилированию, гликозилированию, тирозинированию.

Новообразованные протеины содержат на конце полипептидные «лидеры», которые выполняют функцию сигналов, направляющих вещества к «рабочему» месту.

Трансформацией белков управляют гены – операторы, которые в совокупности со структурными генами образуют ферментативную группу, называемую оперон. Эту систему контролируют гены-регуляторы при помощи специальной субстанции, которую они, при потребности, синтезируют. Взаимодействие этого вещества с «оператором» приводит к блокировке контролирующего гена, и как следствие, прекращению работы оперона. Сигналом к возобновлению работы системы служит реагирование субстанции с частицами-индукторами.

Суточная норма

Таблица № 2 «Потребность человека в протеинах»
Категория лиц
Дневная норма в белках, грамм
ЖивотныеРастительныеИтого
От 6 месяцев до 1 года25
От 1 года до 1,5 лет361248
1,5 – 3 лет401353
3 – 4 года441963
5 – 6 лет472572
7 – 10 лет483280
11 – 13 лет583896
Юноши 14 – 17 лет563793
Девушки 14 – 17 лет6442106
Беременные женщины6512109
Кормящие матери7248120
Мужчины (студенты)6845113
Женщины (студенты)583896
Спортсмены
Мужчины77-8668-94154-171
Женщины60-6951-77120-137
Мужчины, занятые тяжелым физическим трудом6668134
Мужчины до 70 лет483280
Мужчины старше 70 лет453075
Женщины до 70 лет422870
Женщины старше 70 лет392665

Как видно, потребность организма в белках зависит от возраста, пола, физического состояния, нагрузки. Недостаточность протеина в продуктах приводит к нарушению деятельности внутренних органов.

Обмен в человеческом организме

Обмен белков в человеческом организмеБелковый метаболизм — совокупность процессов, отражающих «деятельность» протеинов внутри организма: переваривание, расщепление, усвоение в пищеварительном тракте, а также участие в синтезе новых веществ, требуемых для жизнеобеспечения. Учитывая, что протеиновый обмен регулирует, интегрирует и координирует большинство химических реакций, важно понимать основные этапы «белковых» трансформаций.

В метаболизме пептидов ключевую роль играет печень. Ели «фильтрующий» орган прекратит участвовать в данном процессе, то, через 7 дней, наступит летальный исход.

Последовательность протекания обменных процессов.

  1. Дезаминирование аминокислот. Данный процесс необходим для преобразования излишка белковых структур в жиры и углеводы. В ходе ферментативных реакций, аминокислоты модифицируются в соответствующие кетокислоты, образуя побочный продукт распада – аммиак. Дезанимирование 90% белковых структур происходит в печени, а в некоторых случаях в почках. Исключение составляют аминокислоты с разветвлённым радикалом (валин, лейцин, изолейцин), подвергающиеся метаболизму в мышцах скелета.
  2. Образование мочевины. Аммиак, который выделился при дезаминировании аминокислот, токсичен для человеческого организма. Обезвреживание ядовитого вещества происходит в печени под воздействием ферментов, превращающих его в мочевую кислоту. После этого, мочевина поступает в почки, откуда выводится вместе с мочой. Остаток молекулы, не содержащий азота, модифицируется в глюкозу, которая при распаде освобождает энергию.
  3. Взаимопревращения между заменимыми видами аминокислот. В результате биохимических реакций в печени (восстановительного аминирования, трансаминирования кетокислот, аминокислотных преобразований) происходит образование заменимых и условно-незаменимых белковых структур, которые компенсируют их нехватку в пищевом рационе.
  4. Синтез белков плазмы. Практически все белки крови, за исключением глобулинов, образуются в печени. Наиболее важные из них, в количественном отношении, — альбумины и факторы свёртывания крови
    Процесс переваривания белков в пищеварительном тракте происходит путём последовательного воздействия на них протеолитических ферментов для придания продуктам распада способности абсорбироваться в кровь через кишечную стенку.

Расщепление протеинов начинается в желудке под влиянием желудочного сока (рН 1,5 – 2), который содержит фермент пепсин, ускоряющий гидролиз пептидных связей между аминокислотами. После этого переваривание продолжается в верхних сегментах тонкого кишечника, двенадцатиперстной и тощей кишке, куда поступает панкреатический и кишечный сок (рН 7,2 – 8,2), содержащий неактивные предшественники энзимов (трипсиноген, прокарбоксипептидазу, химотрипсиноген, проэластазу). Причём слизистой оболочкой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует данные протеазы. Протеолитические вещества содержатся и в клетках слизистой выстилки кишечника, ввиду чего гидролиз малых пептидов происходит после окончательного всасывания.

В результате таких реакций, 95 – 97 % белков расщепляются до свободных аминокислот, которые абсорбируются в тонком кишечнике. При нехватке или низкой активности протеаз, неусвоенный белок поступает в толстый кишечник, где подвергается процессам гниения.

Белковая недостаточность

Белковая недостаточностьБелки – класс высокомолекулярных азотосодержащих соединений, функциональная и структурная «основа» жизнедеятельности человека. Учитывая, что протеины «отвечают» за построение клеток, тканей, органов, синтез гемоглобина, ферментов, пептидных гормонов, нормальное протекание обменных реакций, их недостаток в пищевом рационе приводит к нарушению функционирования всех систем организма.

Симптомы белковой недостаточности:

  • гипотония и дистрофия мышц;
  • снижение трудоспособности;
  • уменьшение толщины кожной складки, особенно над трёхглавой мышцей плеча;
  • резкое похудение;
  • психическая и физическая утомляемость;
  • отёки (скрытые, а затем явные);
  • зябкость;
  • потеря тургора кожи, вследствие чего она становится сухой, дряблой, вялой, морщинистой;
  • ухудшение функционального состояния волос (выпадение, истончение, сухость);
  • снижение аппетита;
  • плохое заживление ран;
  • постоянное ощущение голода или жажды;
  • нарушение когнитивных функций (памяти, внимания);
  • отсутствие прибавки в весе (у детей).

Помните, признаки легкой формы белковой недостаточности продолжительное время могут отсутствовать или быть скрытыми.

Однако любая фаза протеинового дефицита сопровождается ослаблением клеточного иммунитета и повышением восприимчивости к инфекциям.

Вследствие этого пациенты чаще болеют респираторными заболеваниями, пневмониями, гастроэнтеритами, патологиями мочеполовых органов. При продолжительной нехватке азотистых соединений развивается тяжёлая форма белково-энергетической недостаточности, сопровождающаяся снижением объёма миокарда, атрофией подкожной клетчатки, западением межреберий.

Последствия тяжёлой формы дефицита белка:

  • замедление пульса;
  • ухудшение усвоения белка и других веществ, вследствие неадекватного синтеза ферментов;
  • уменьшение объёма сердца;
  • анемия;
  • нарушение имплантации яйцеклетки;
  • задержка роста (у новорожденных);
  • функциональные расстройства желёз внутренней секреции;
  • гормональный сбой;
  • иммунодефицитные состояния;
  • обострение воспалительных процессов, вследствие нарушения синтеза защитных факторов (интерферона и лизоцима);
  • снижение интенсивности дыхания.

Нехватка протеина в пищевом рационе особенно неблагоприятно влияет на детский организм: замедляется рост, нарушается образование костной ткани, задерживается умственное развитие.

Различают две формы белковой нехватки у детей:

  1. Маразм (сухая протеиновая недостаточность). Данное заболевание характеризуется выраженной атрофией мышц и подкожной клетчатки (ввиду утилизации белка), задержкой роста, снижением массы тела. При этом отёчность, явная или скрытая, в 95% случаев отсутствует.
  2. Квашиоркор (изолированная белковая недостаточность). На начальной стадии у ребёнка наблюдается апатия, раздражительность, вялость. Затем отмечаются задержка роста, гипотония мышц, жировая дистрофия печени, уменьшение тургора тканей. Наряду с этим появляются отёки, маскирующие снижение массы тела, гиперпигментация кожного покрова, шелушение отдельных участков тела, истончение волос. Часто при синдроме квашиоркора возникают рвота, понос, анорексия, а в тяжёлых случаях – кома или сопора, которые нередко заканчиваются летальным исходом.

Наряду с этим, у детей и взрослых, могут развиваться смешанные формы протеинового дефицита.

Причины развития белковой нехватки:

  • качественный или количественный дисбаланс питания (диеты, голодание, обеднённое протеинами меню, скудный пищевой рацион);
  • врождённые нарушения метаболизма аминокислот;
  • повышенные потери протеина с мочой;
  • продолжительная нехватка микроэлементов;
  • нарушение синтеза белка, вследствие хронических патологий печени;
  • алкоголизм, наркомания;
  • тяжёлые формы ожогов, кровотечений, инфекционных заболеваний;
  • нарушения усвоения протеина в кишечнике.

Белково-энергетическая недостаточность бывает двух типов: первичная и вторичная. Первое расстройство обусловлено неадекватным поступлением полезных веществ в организм, а второе – следствием функциональных расстройств или приёма лекарственных препаратов, ингибирующих синтез ферментов.

При лёгкой и умеренной стадии белковой нехватки (первичной) важно устранить возможные причины развития патологии. Для этого увеличивают суточное потребление протеинов (соразмерно оптимальной массе тела), назначают приём поливитаминных комплексов. При отсутствии зубов или снижении аппетита, дополнительно используют жидкие питательные смеси для зондового или самостоятельного питания. Если «белковая нехватка» осложнена поносом, то больным предпочтительно давать йогуртовые составы. Ни в коем случае не рекомендуется употреблять молочные продукты, ввиду неспособности организма перерабатывать лактозу.

Тяжёлые формы вторичной недостаточности требуют лечения в стационарных условиях, поскольку для идентификации расстройства необходимо проведение лабораторного исследования. Для уточнения причины патологии измеряют уровень растворимого рецептора интерлейкина-2 в крови или С-реактивного белка. При этом, анализы на содержание альбумина плазмы, кожные антигены, общее число лимфоцитов и CD4+ Т-лимфоцитов помогут подтвердить анамнез и определить степень функциональной дисфункции.

Главные приоритеты лечения – соблюдение контролируемой диеты, коррекция водно-электролитного баланса, устранение инфекционных патологий, насыщение организма нутриентами. Учитывая, что вторичная нехватка белка, может препятствовать излечению от заболевания, которое спровоцировало ее развитие, в ряде случаев, назначают парентеральное или зондовое питание концентрированными смесями. При этом, витаминотерапию применяют в дозировках вдвое превышающих суточную потребность здорового человека.

Если у пациента наблюдается анорексия или причина дисфункции не выявлена, дополнительно используют препараты, повышающие аппетит. Для увеличения мышечной массы тела допустимо применение анаболических стероидов (под контролем врача). Восстановление баланса белка у взрослых наступает медленно, на протяжении 6 – 9 месяцев. У детей период полного выздоровления занимает 3 – 4 месяца.

Помните, для профилактики белковой недостаточности важно ежедневно включать в пищевой рацион протеиновые продукты растительного, животного происхождения.

Передозировка

Передозировка белковПоступление пищи, богатой протеином в избыточном количестве оказывает негативное влияние на здоровье человека. Помните, передозировка белка в рационе питания не менее опасна недостатка!

Характерные симптомы излишка протеинов в организме:

  • обострение проблем с почками, печенью;
  • ухудшение аппетита, дыхания;
  • повышенная нервная возбудимость;
  • обильные менструальные выделения (у женщин);
  • сложность сбрасывания избыточного веса;
  • проблемы с сердечно-сосудистой системой;
  • усиление процессов гниения в кишечнике.

Определить нарушение протеинового обмена можно при помощи азотистого равновесия. Если количество получаемого и выводимого азота – одинаковое значение, считается что человек имеет положительный баланс. Отрицательное равновесие свидетельствует о недостаточном поступлении или плохом усвоении белка, что приводит к сжиганию собственного протеина организма. Данное явление лежит в основе развития истощения.

Незначительное превышение белка в рационе, требуемое для поддержания нормального азотистого баланса не предоставляет вреда для здоровья человека. В данном случае избыток аминокислот используется в качестве источника энергии. Однако, при отсутствии физических нагрузок, для большинства людей, потребление белка в количестве, превышающем 1,7 грамм на 1 килограмм веса, способствует превращению излишка протеина в азотистые соединения (мочевину), глюкозу, которые должны выводить почки. Избыточное количество строительного компонента способствует к формированию кислой реакции организма, увеличению потери кальция. Помимо этого, в состав животного белка часто входят пурины, которые могут откладываться в суставах, что является предвестием развития подагры.

Передозировка белка в организме человека – крайне редкое явление. Сегодня в обычном рационе полноценных протеинов (аминокислот) катастрофически не хватает.

Часто задаваемые вопросы

Какие плюсы и минусы протеинов животного и растительного происхождения?

Часто задаваемые вопросыГлавное достоинство животных источников белка заключается в том, что они содержат все необходимые для организма незаменимые аминокислоты, преимущественно в концентрированном виде. Минусы такого протеина – поступление избыточного количества строительного компонента, что в 2-3 раза превышает суточную норму. Помимо этого, изделия животного происхождения часто содержат вредные компоненты (гормоны, антибиотики, жиры, холестерин), которые вызывают отравление организма продуктами распада, вымывают «кальций» из костей, создают лишнюю нагрузку на печень.

Растительные белки хорошо усваиваются организмом. Они не содержат вредные компоненты, которые идут « в нагрузку» с животными протеинами. Однако, растительные белки не избавлены от недостатков. Большинство продуктов (кроме сои) сочетаются с жирами (в семенах), содержат неполный набор незаменимых аминокислот.

Какой белок наилучше усваивается в человеческом организме?

  1. Яичный, степень всасывания достигает 95 – 100%.
  2. Молочный, сырный – 85 – 95%.
  3. Мясной, рыбный – 80 – 92%.
  4. Соевый – 60 – 80%.
  5. Зерновой – 50 – 80%.
  6. Бобовый – 40 – 60%.

Данная разбежность объясняется тем, что органы ЖКТ не вырабатывают ферменты, необходимые для расщепления всех видов белка.

Какие существуют рекомендации к употреблению протеинов?

  1. Покрывать суточную потребность организма в органическом соединении.
  2. Следить за тем, чтобы с продуктами питания поступали разные комбинации белка.
  3. Не злоупотреблять приемом избыточного количества протеина в течение длительного периода.
  4. Не есть пищу, богатую белками на ночь.
  5. Сочетать протеины растительного, животного происхождения. Это улучшит их усвоение.
  6. Для спортсменов перед тренировкой для преодоления высоких нагрузок рекомендуется выпить насыщенный белком протеиновый коктейль. После занятий восполнить запасы питательных веществ поможет гейнер. Спортивная добавка поднимает уровень углеводов, аминокислот в организме, стимулируя быстрое восстановление мышечной ткани.
  7. 50 % дневного рациона должны составлять животные белки.
  8. Для выведения продуктов белкового обмена требуется гораздо больше воды, чем для расщепления и переработки других компонентов пищи. Во избежание обезвоживания организма в день нужно пить 2 литра негазированной жидкости. Для поддержания водно-солевого баланса, спортсменам рекомендуется употреблять 3 литра воды.

Сколько протеина может усвоиться за раз?

Среди сторонников частого питания бытует мнение, что за один прием пищи может усвоиться не больше 30 грамм белка. Считается, что больший объем нагружает пищеварительный тракт и он не способен справиться с перевариванием продукта. Однако это не более, чем миф.

Человеческий организм за один присест способен одолеть более 200 грамм протеина. При этом, доля белка пойдет на участие в анаболических процессах или СМП и будет запасена в качестве гликогена. Главное помнить, чем больше протеина поступит в организм, тем дольше он будет его переваривать, но усвоится весь.

Чрезмерное количество белков приводит к увеличению отложения жира в печени, повышенной возбудимости желез внутренней секреции и центральной нервной системы, усиливает процессы гниения, негативно сказывается на работе почек.

Вывод

Белки – это составная часть всех клеток, тканей, органов в организме человека. Протеины отвечают за регуляторные, транспортные, энергетические и обменные функции. Соединения участвуют в процессах всасывания минеральных веществ, витаминов, жиров, углеводов, повышают иммунитет и служат строительным материалом для мышечных волокон.

Ежедневное поступление белка в достаточном количестве (см. Таблица № 2 «Потребность человека в протеинах») – залог сохранения здоровья хорошего самочувствия в течение дня.

Интересное в сети:
Поделитесь своим мнением
Для оформления сообщений Вы можете использовать следующие тэги:
<a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <s> <strike> <strong>

Подпишитесь на обновление блога:

Инфографики

Инфографики

Похожие статьи
Справка
Карта сайта

© 2017 Food and Health